Auteur
NASRI, Riad
Directeur de thèse
Oussedik-Oumehdi, H. (Maitre de conférence)
Filière
Biochimie
Diplôme
Magister
Titre
Etude de l'activité cytotoxique du venin de Cerastes cerastes sur un modèle animale
Mots clés
Venin : Algérie ; Stress oxydatif ; Lipides des membranes : Peroxydation ; Propanedial ; Serpents venimeux ; Anticancereux ; Inflammation
Résumé
Les envenimations ophidiennes constituent un sérieux problème de santé publique dans de nombreux pays dans le monde. En Algérie, deux espèces de vipères sévissent dans les zones désertiques et dans les hauts plateaux : Cerastes cerastes et Vipera lebetina. La vipère à corne Cerastes cerastes est considérée comme étant l’un des serpents les plus redoutables. Sa morsure est toujours grave et souvent mortelle. Les composants toxiques de ce venin ont plusieurs cibles, notamment le foie, le rein, le poumon, les muscles squelettique et cardiaque ainsi que le pancréas. L’activité cytotoxique du venin de Cerastes cerastes est démontrée par l’évaluation des paramètres métaboliques, hématologiques et des marqueurs inflammatoires. Dans cette étude, l’évaluation des paramètres métaboliques (CK, LDH, TGP et TGO) révèle que le venin de Cerastes cerastes induit une cytolyse caractérisée par la diffusion des enzymes des organes lésés (cœur, foie, rein et poumon) vers le sang. Parallèlement, l’envenimation expérimentale montre que le venin de Cerastes cerastes induit des perturbations des paramètres hématologiques (taux des globules rouges, hématocrite, taux d’hémoglobine et taux des plaquettes) au niveau du sang périphérique. Par ailleurs, Les résultats obtenus montrent que le venin de Cerastes cerastes induit une réponse inflammatoire associée à une augmentation des activités enzymatiques de la MPO, de l’EPO et de la NOS au niveau du sérum et du tissu pulmonaire. Cette étude révèle également que le stress oxydatif induit par ce venin se traduit par une peroxydation lipidique, déterminée par une augmentation du taux de malondialdéhyde et une diminution de l’activité enzymatique de la catalase.
Date de soutenance
05/11/2012
Cote
571.964
Pagination
91 p.
Illusatration
ill.
Format
30 cm.
Notes
support papier accompagné d'un CD-Rom ; Bibliogr. p. 92-123
Statut
Traitée