Mémoires de Fin d’Etudes
Etablissement
Université d’Oran1 - Ahmed Ben Bella
Affiliation
Département de Biologie
Auteur
ROUDJ, Salima
Directeur de thèse
KARAM Nour-Eddine (Professeur)
Filière
Biochimie
Diplôme
Doctorat
Titre
Protéolyse chez lactobacillus purification et caractérisation de protéases et aminopeptidase.
Mots clés
Lactobacillus; Activité protéolytique; Protéases;Leucyl-aminopeptidase; Activité autolytique; Mutants Prt-; Viabilité cellulaire.
Résumé
Nous avons étudié l’activité protéolytique chez les deux lactobacilles BH14 et CHTD27 isolés de lait de chamelle. Les deux bactéries ont montré l’aptitude à la protéolyse des caséines du lait ou des caséines en solution et celle de produire des protéases dans le milieu de croissance. Nous avons observé que les protéases liées à la paroi bactérienne ne sont pas libérées par autoprotéolyse mais qu’elles y sont ancrées par covalence. L’étude des protéases extracellulaires a montré que celles-ci sont des métallo-enzymes et leurs activités sont différemment sensibles aux ions. La spécificité de l’hydrolyse des caséines (Alpha, Béta, k) dépend de la souche. Les protéases de la souche BH14 sont actives à pH acide (4,0-5,0) ainsi qu’à pH alcalin (8, 0). Nous avons montré que les protéases liées à la paroi bactérienne hydrolysent les caséines à des sites de coupure différents, conduisant à des profils peptidiques distincts. Aucun mutant protéolyse-déficient (Prt-) n’a pu être obtenu après mutagenèse aux rayons UV ou par curage d’ADN plasmidique, ce qui indique que les gènes impliqués doivent être portés par le chromosome chez BH14 et CHTD27.
Date de soutenance
2010
Cote
TH3246
Pagination
117F.
Illusatration
ILL
Format
30 cm
Notes
RESUME ET MOTS CLES EN FRANCAIS EN ANGLAIS ET EN ARABE.BIBLIOG.100-117F.
Statut
Soutenue