Etablissement Université de Boumerdès - M’hamed Bougara Affiliation Département de Technologie Alimentaire Auteur MAACHOU, Djamila Directeur

Business Listing - April 01, 2020

Etablissement Université de Boumerdès - M’hamed Bougara Affiliation Département de Technologie Alimentaire Auteur MAACHOU, Djamila Directeur

Mémoires de Fin d’Etudes
Etablissement Université de Boumerdès - M’hamed Bougara Affiliation Département de Technologie Alimentaire Auteur MAACHOU, Djamila Directeur de thèse Bellal, M. M. (Docteur) Filière Agronomie Diplôme Magister Titre Extraction et purification de protéase coagulant le lait en vue de leur substitution à la présure traditionnelle : Essai d’obtention d’une protéase issue d’estomac de poisson ( Seriola dumerili ) Mots clés Peptidases : Purification; Lait : Coagulation; Poisson Résumé Comme toutes les pepsines qui font l’objet actuellement d’agents coagulants en fromagerie, celles qui proviennent d’abats de poissons pourraient constituer une autre source intéressante de présure de remplacement. En effet, l’étude entreprise sur le limon a montré d’excellentes aptitudes à la coagulation du lait par des extraits enzymatiques obtenus à partir de muqueuses stomacales. La fraction active identifiée et purifiée sur sephadex G-75 , possède un poids moléculaire voisin des PM des pepsines animales soit environ 32 Kdaltons. Le diagramme électrophorétique réalisé sur PAGE-SDS de l’extrait purifié a révélé une seule bande correspondant à la protéine active. L’activité coagulante exprimée en force des préparations brutes et purifiées semble importante comparée aux enzymes déjà étudiées. La force coagulante optimale de l’extrait enzymatique est obtenue dans la solution tampon acétate estimée à 1/1200 nettement plus importante comparée aux extraits déjà étudiés à l’exception du proventricule de poulet. Le degré de protéolyse semble beaucoup moins marqué. L’extraction réalisée sur des échantillons lyophilisés pourrait expliquer en partie l’excellent pouvoir coagulant des extraits étudiés. Les études de caractérisation de l’enzyme vis à vis des paramètres classiques diffèrent très peu de la présure traditionnelle du moins dans nos conditions expérimentales (optimum à 55°c et à pH 5,5 ; 0,07 M de Cacl2) avec une meilleure stabilité aux pH acides. Il semblerait bien que la récupération des protéases à partir d’estomac des grands poissons (Lotte, thon, espadon …) permettant d’améliorer le rapport masse d’extrait obtenue/masse de matière première, pourrait donner un meilleur sens au concept de valorisation de sous-produits Date de soutenance 2004 Cote TH2.918 Pagination 65 p. Illusatration fig. Format 30 cm. Notes Support papier accompagné d’un CD-Rom Statut Traitée

Featured

This is a premium business listing. Stand out from the competition!

Own a Business?

List your company and reach more customers today.

Add Your Business