Mémoires de Fin d’Etudes
Etablissement
Université de Béjaia - Abderrahmane Mira
Affiliation
Département de Biologie Physico-chimique
Auteur
Khadidjayoucefi
Directeur de thèse
Said, Benallaoua (Professeur)
Filière
Biologie
Diplôme
Magister
Titre
Essai de caractérisation biochimique d’un mécanisme de résistance par B-lactamases d’une souche hospitalière d’acinetobacter baumannii.
Mots clés
Acinetobacter baumannii : B-lactamases : B-lactamine : céphalosporinase : pénicillinase
Résumé
Les B-lactamases représentent le mécanisme le plus utilisé par les bactéries à Gram négatif, pour contrecarrer l’action des .-lactamines. Acinetobacter baumanni étudiée résiste au céfotaxime, céftazidime, cefpirome et céfépime et elle ne produit pas de BLSE. L’extrait enzymatique utilisé hydrolyse la pénicilline G , la ticarcilline, la piperacilline et la céfazoline où la céfazoline et la pénicilline G sont les plus hydrolysées. L’aztréonam, l’oxacilline, la céfoxitine, la céfotaxime, la ceftriaxone, la céftazidime et le cefpirome ne sont pas hydrolysés. La souche étudiée peut utiliser d’autres mécanismes de résistance tels que les pompes à efflux et la modification de la cible. Le tazobactam et l’acide clavulanique inhibent les .-lactamases de l’extrait enzymatique ce qui indique que la souche produit des .-lactamases de groupe 2 de la classification de Bush et al. . La cloxacilline et l’aztréonam inhibent les enzymes de l’extrait enzymatique cela nous permet de suggérer que la souche étudiée peut produire une céphalosporinase de groupe fonctionnel1. La comparaison des résultats obtenus en utilisant les inhibiteurs a permis d’établir le profil de substrat et d’inhibition des enzymes produites par Acinetobacter baumnnii qui sont: la céphalosporinase appartenant au groupe 1, correspondant à la classe moléculaire C et la pénicillinase probablement de groupe 2b correspondant à la classe A. Le profil électrophorétique a montré que les poids moléculaires des enzymes sont de 67 kDa pour la céphalosporinase et de 44,5 kDa pouir la pénicillinase.
Date de soutenance
2010
Cote
579M/57
Pagination
63 f
Illusatration
Imag ; graph.
Format
30cm
Notes
Bibliogr.
Statut
Soutenue